Doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ) é detectada no RN

A equipe médica do Hospital Universitário Onofre Lopes (HUOL) convocou uma coletiva de imprensa na manhã de ontem para descartar que dois pacientes internados em estado grave no setor de neurologia do hospital tenham a forma humana da doença da Vaca Louca. Segundo os médicos, os pacientes estão com Doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ), uma outra doença rara, que atinge uma pessoa em um milhão.

"Não há como esses pacientes terem sido infectados com carne contaminada de vacas com o Mal da Vaca Louca porque não viajaram à Europa nem tiveram contato com tecido infectado. E como não há casos de Vaca Louca no Brasil a possibilidade está descartada", explicou o professor João Rabelo, chefe do serviço de neurologia do HUOL.

Desde 2006, seis pacientes do HUOL foram diagnosticados clinicamente com a mesma DCJ, conhecida na literatura médica desde a década de 1920 e caracterizada por ser uma doença rara, que atinge uma pessoa em cada um milhão. Embora haja uma grande variação nas manifestações clínicas, ela geralmente é caracterizada por demência rapidamente progressiva, associada a contrações musculares involuntárias. "Ela degenera o cérebro. Chamamos doença priônica porque se caracteriza por um erro no metabolismo da proteína príon no cérebro, que provavelmente ocorreu por alguma mutação genética. A partir de uma alteração nessa proteína ela se acumula nas células nervosas e acaba incapacitando sua ação", explicou.


"Dos seis pacientes, o primeiro era natural de Martins, no interior do Estado, e faleceu em quatro meses. Os outros viveram um pouco mais, cerca de seis meses. Em todos os casos, inclusive nesses dois mais recentes, o HUOL adotou todo o protocolo estabelecido pelo Ministério da Saúde, tanto no que se refere à notificação quanto ao acompanhamento", destacou a enfermeira Luciana Melo, chefe do núcleo epidemiológico do hospital. O estado clínico dos dois pacientes internados no HUOL é grave e os familiares estão conscientes que os dois casos são irreversíveis.

A equipe médica que cuida deles écomposta por 18 profissionais: 6 professores, 10 residentes e três doutorandos. O primeiro paciente é um homem de 42 anos, que deu entrada há um mês na unidade, e está em coma. A segunda é uma mulher, de 31 anos, que internou-se há uma semana. Detalhes pessoais nem bairros onde moram foram divulgados, para preservar as famílias. "Os pacientes normalmente chegam com dificuldade de locomoção, perda de memória, tremores, crises convulsivas e demência. Depois a tendência é piorar. Infelizmente a doença é fatal e, depois de seis meses, vêem a óbito", esclareceu Rabelo. A equipe médica trabalha com isolamento de contato", ressaltou o diretor do hospital, Ricardo Lagreca.

"Sempre pensamos na doença priônica com quadro progressivo. As famílias já têm ciência de que a doença é incurável, e o tempo de sobrevida é de normalmente um ano", disse outro neurologista, Clécio Godeiro Júnior. (Diário de Natal/Cidades/24/08/2011)

Abertas as  inscrições para vestibular 2012 da Unicamp; são oferecidas 3.444 vagas

A Unicamp (Universidade Estadual de Campinas) recebe a partir das 9h desta segunda-feira (22) as inscrições para o vestibular 2012. Os interessados devem se cadastar pela internet, até as 20h do dia 23 de setembro. A taxa custa R$ 128. São oferecidas 3.444 vagas em 66 cursos da Unicamp e dois cursos da Famerp (Faculdade de Medicina e Enfermagem de São José do Rio Preto).

A prova da primeira fase será aplicada no dia 13 de novembro e a segunda etapa acontece entre os dias 15 e 17 de janeiro de 2012.
A lista de convocados para a segunda fase e os locais de realização dos exames serão divulgados em 20 de dezembro. As provas de habilidades específicas serão aplicadas entre os dias 23 e 26 de janeiro de 2012.
As provas serão no mesmo formato do ano passado. Na primeira fase, o exame terá duas partes: a redação, em que o candidato precisará produzir três textos de gêneros diversos, todos de execução obrigatória, e a parte de conhecimentos gerais, com 48 questões de múltipla escolha. Na segunda fase, realizada em três dias, todas as provas serão discursivas, sendo:

• 1º dia – prova de língua portuguesa e de literaturas da língua portuguesa e prova de Matemática;
• 2º dia – prova de ciências humanas e artes e prova de língua inglesa;
• 3º dia – prova de ciências da natureza.

A Unicamp anunciou que voltará a utilizar as notas do Enem (Exame Nacional do Ensino Médio) para compor a nota final do vestibular. A utilização da nota é opcional e pode acrescentar até 20% da nota da primeira fase.
A previsão é que a primeira chamada seja divulgada no dia 6 de fevereiro. A matrícula está marcada para o dia 9 do mesmo mês.

FONTE:  http://vestibular.uol.com.br/ultimas-noticias/2011/08/22/unicamp-divulga-resultado-dos-pedidos-de-isencao-de-taxa-para-o-vestibular-2012.jhtm

A final o que são os Príons

Príon: proteína, não ácido nucléico!

Já se sabia que tanto o scrapie quanto a doença de Creutzfeld-Jakob podiam ser transmitidos injetando-se extratos de cérebro doente em animais sadios. No início, acreditava-se que essas doenças fossem causadas por vírus de ação muito lenta. No entanto, a radiação ultravioleta, que destrói ácidos nucléicos, não inativava os extratos, que continuavam infecciosos. Isso sugeria uma coisa muito estranha: se o agente da infecção não continha ácido nucléico, não poderia ser um vírus. Prusiner e seus colaboradores descobriram que, ao contrário, as proteínas presentes no extrato eram responsáveis pela infecção; isso porque, ao usarem métodos de desnaturação, que modificam a conformação das proteínas, a capacidade infecciosa do extrato diminuía muito. A proteína do scrapie foi chamada de PrP, que vem de Prion Protein.

Os príons são codificados por genes

Os pesquisadores conseguiram descobrir, em células de mamíferos, o gene que codifica a PrP. Ficou assim estabelecido que este gene não é carregado pelo príon, mas reside nos cromossomos dos camundongos, das cobaias e dos seres humanos estudados! Em outras palavras, nossas células fabricam normalmente a proteína que chamamos de príon, sem que, no entanto, adoeçamos!

Verificou-se, na realidade, que a proteína existe sob duas formas, uma patogênica e a outra não. À forma normal, não-causadora de doença, chamou-se PrPc (PrP celular); a forma patogênica foi chamada de PrPSc (PrP Scrapie). Descobriu-se que, em algumas pessoas, o gene produtor de príons sofreu mutação; nessas pessoas, as encefalopatias espongiformes desenvolvem-se com maior facilidade. A doença, neste caso, comporta-se como hereditária e não como uma infecção adquirida.

Em resumo, pessoas ou animais com o gene normal produziriam o PrP celular, enquanto os indivíduos que possuíssem o gene mutado fabricariam o PrPSc. Faltaria entender, neste caso, como uma doença que parece ser hereditária pode também ser transmitida a outros indivíduos, exatamente como uma infecção.

Príons transmitem infecção

A diferença entre os dois tipos de príons (PrPC e PrPSc) é somente uma questão de configuração molecular. Enquanto o príon celular é uma proteína com uma estrutura dita alfa, em forma de hélice, o príon scrapie tem estrutura beta, em que a hélice se desdobra, formando uma fita esticada.

Um experimento muito elucidador permitiu que se intuíssem os mecanismos que levam os príons do tipo scrapie a se comportarem como agentes infecciosos. O PrP celular, em tubo de ensaio, pode ser convertido em PrP scrapie pela simples mistura de ambos os tipos de proteínas. Tudo se passa como se os príons scrapie, pela sua simples presença, pudessem "convencer" os príons normais a mudarem sua forma molecular, o que geraria um efeito cascata, levando mais e mais príons celulares a se transformarem em príons scrapie.

Esse experimento permite compreender o que se passa quando se injeta extrato de cérebro de animais doentes em animais sãos. O que se está introduzindo são príons do tipo scrapie, que "convencem" os príons celulares normais do receptor a mudar sua configuração molecular. Dessa forma, a doença se desenvolve no receptor, exatamente como se um agente infeccioso estivesse se reproduzindo no seu organismo.

Um dado muito importante reforça essa interpretação. Conseguiu-se por engenharia genética animais de laboratório sem o gene para produzir príons. Assim, esses animais nem sequer produzem o príon "normal" em suas células, o que parece não alterar em nada seu metabolismo (quem sabe o príon seja uma proteína "inútil" ao metabolismo celular?). Quando esses animais recebem extrato de animais doentes (ou seja, contendo príons scrapie), eles não desenvolvem a doença! Isso se explicaria pela ausência de príon celular; estaria faltando a matéria-prima necessária para que a doença se estabelecesse.

Como os príons causam as doenças?

Não se sabe ao certo como o PrP scrapie danifica as células. É muito possível que isso tenha a ver com os lisossomos celulares. Em culturas de neurônios, verificou-se que os PrPSc acumulam-se no interior dos lisossomos, não sendo hidrolisados normalmente pelas proteases. Possivelmente, quando nos tecidos do cérebro, os lisossomos acabam por arrebentar e matam as células; os príons liberados atacariam outras células vizinhas, repetindo-se assim o ciclo. Formariam-se "buracos" no cérebro, que ficaria com aspecto esponjoso (donde o termo encefalopatia espongiforme).

A contradição resolvida

Os príons, em última análise, são moléculas de proteínas normais (PrPc) produzidas nas células dos mamíferos, através de controle dos genes. Quando a molécula adquire uma configuração diferente (PrPSc), ela se torna patogênica. Essa configuração pode ocorrer devido à existência de um gene mutante no indivíduo, que eventualmente desenvolve a doença, neste caso hereditária. Extratos de cérebro de animais doentes, contendo PrPSc, injetados em animais sãos, causam a doença; acredita-se que os PrPSc induzem os príons normais a mudarem de configuração molecular, num efeito cascata, possibilitando o estabelecimento da doença.

 
Pesquisa e autoria dos professores César, Sezar e Bedaque
(setembro de 1996)

UM POUQUINHO DE HUMOR!!

http://www.youtube.com/watch?v=mvp_qPS9_Hw

Mal da vaca louca em Natal é descartado

Recentemente foi divulgado na mídia regional do Rio Grande do Norte a possibilidade de dois casos do mal da vaca louca, no entanto, a suspeita foi descartada. Confiram a matéria sobre o assunto:

Ricardo Araújo - repórter

Em coletiva de imprensa realizada na manhã desta terça-feira (23), a equipe de neurologia do Hospital Universitário Onofre Lopes (HUOL), esclareceu que a doença desenvolvida por dois pacientes internados no complexo hospitalar não tem ligação nenhuma como o "mal da vaca louca". A informação de que um homem de 42 anos e uma mulher de 31 anos estavam com o mal, foi difundida no final de semana passado.

"Não ocorreu nenhum contrato entre nossos pacientes e animais portadores da "vaca louca". Eles não estão com este tipo de doença", afirmou o diretor do Setor de Neurologia do HUOL, José Rabelo. O neurologista explicou que a doença ocorre a partir de uma alteração na proteína priônica, que se acumula dentro de células nervosas e acaba incapacitando a ação da célula.

De acordo com o neurologista Clécio Godeiro Júnior, este tipo de doença não tem cura. "É uma doença evolutiva, incapacitante e irreversível". No Rio Grande do Norte, entre 2006 e 2011, seis casos suspeitos foram catalogados. Nenhum deles, pelo menos até agora, foi confirmado como sendo doença priônica. Somente com a análise do tecido cerebral dos pacientes, pode-se determinar que eles foram acometidos pelo príon.

FONTE: http://tribunadonorte.com.br/noticia/houl-nao-confirma-casos-de-mal-da-vaca-louca/19333